Gjelder Michaelis Menten-ligningen for alle enzymer?
Gjelder Michaelis Menten-ligningen for alle enzymer?

Video: Gjelder Michaelis Menten-ligningen for alle enzymer?

Video: Gjelder Michaelis Menten-ligningen for alle enzymer?
Video: Аудиокнига и субтитры: Иоганн Вольфганг фон Гёте. Страдания юного Вертера. Земля книги. 2024, November
Anonim

I motsetning til mange enzymer , allosterisk enzymer gjør det ikke adlyde Michaelis - Menten kinetikk. Altså allosterisk enzymer vis den sigmodiale kurven vist ovenfor. Plottet for reaksjonshastighet, vo, versus substratkonsentrasjonen gjør ikke vise det hyperbolske plottet som er forutsagt ved hjelp av Michaelis - Menten ligning.

Her, hva brukes Michaelis Menten-ligningen til?

De Michaelis - Menten ligning (se nedenfor) er vanlig pleide å studere kinetikken til reaksjonskatalyse av enzymer så vel som kinetikken til transport av transportører. Vanligvis måles reaksjonshastigheten (eller reaksjonshastigheten) eksperimentelt ved flere substratkonsentrasjonsverdier.

Videre, er Vmax- og Km-verdiene konstante for et gitt enzym? Reaksjonshastigheten når enzym er mettet med substrat er maksimal reaksjonshastighet, Vmax . Dette uttrykkes vanligvis som Km (Michaelis konstant ) av enzym , et omvendt mål på affinitet. For praktiske formål, Km er konsentrasjonen av substrat som tillater enzym å oppnå halvparten Vmax.

På denne måten, hva er Michaelis Menten-enzymer?

De Michaelis - Menten ligningen oppstår fra den generelle ligningen for en enzymatiske reaksjon: E + S ↔ ES ↔ E + P, hvor E er enzym , S er substratet, ES er substratet enzym -substratkompleks, og P er produktet. Derfor kan ES-komplekset oppløses tilbake i enzym og substrat, eller gå videre for å danne produkt.

Hvordan beregner du Michaelis konstant?

De ligning som definerer Michaelis -Menten plot er: V = (Vmaks [S]) ÷ (KM + [S}). På det tidspunktet hvor KM = [S], dette ligning reduseres til V = Vmaks ÷ 2, så KM er lik konsentrasjonen av substratet når hastigheten er halvparten av maksimumsverdien.

Anbefalt: