Hvilken aminosyre stabiliserer den tertiære strukturen til et protein?
Hvilken aminosyre stabiliserer den tertiære strukturen til et protein?

Video: Hvilken aminosyre stabiliserer den tertiære strukturen til et protein?

Video: Hvilken aminosyre stabiliserer den tertiære strukturen til et protein?
Video: Protein struktur og aminosyrers opbygning. Primær, sekundær og tertiær struktur. 2024, Mars
Anonim

Disse interaksjonene er gjort mulig ved å folde seg til proteinkjeden for å bringe de fjerne aminosyrene nærmere hverandre. 2. Tertiær struktur stabiliseres av disulfidbindinger, ioniske interaksjoner, hydrogenbindinger , metalliske bindinger og hydrofobe interaksjoner.

Bare så, hvilke interaksjoner stabiliserer den tertiære strukturen til et protein?

En viktig kraft som stabiliserer den tertiære strukturen er den hydrofobe interaksjonen mellom ikke-polare sidekjeder i kjernen av proteinet. Ytterligere stabiliserende krefter inkluderer elektrostatiske interaksjoner mellom ioniske grupper med motsatt ladning, hydrogenbindinger mellom polare grupper og disulfid obligasjoner.

Man kan også spørre, hvilken av disse aminosyrene er involvert i kovalent binding som stabiliserer den tertiære strukturen til mange proteiner? Som med disulfidbroer, disse hydrogenbindinger kan bringe sammen to deler av en kjede som er et stykke unna når det gjelder rekkefølge. Saltbroer, ioniske interaksjoner mellom positivt og negativt ladede steder på aminosyresidekjeder, bidrar også til å stabilisere den tertiære strukturen til et protein.

Med dette i betraktning, hvordan påvirker aminosyrer den tertiære strukturen til et protein?

En gang den upolare aminosyrer har dannet den ikke-polare kjernen av protein , svake van der Waals-styrker stabiliserer protein . Videre, hydrogenbindinger og ioniske interaksjoner mellom de polare, ladede aminosyrer bidra til tertiær struktur.

Hvordan opprettholdes den tertiære strukturen til et protein?

Forklaring: Tertiær struktur stabiliseres av flere interaksjoner, spesielt sidekjede funksjonelle grupper som involverer hydrogenbindinger , saltbroer, kovalente disulfidbindinger og hydrofobe interaksjoner.

Anbefalt: